Oqsilning ikkilamchi strukturasi

Vikipediya, ochiq ensiklopediya
Jump to navigation Jump to search

Oqsilning ikkilamchi strukturasi - bu oqsillarning asosiy zanjir aminokislotalar qoldiqlarining funksional guruhlarini o'zaro ta'siri natijasida hosil bo'ladigan konformatsion tuzzilishi. Asosan oqsillalrning ikkilamchi strukturasi vodorod bog' orqali paydo bo'ladi.

Oqsillarning regular ikkilamchi strukturalariga spirallar va β-qavatlar kiradi.

7 ta α-spiralga ega Bovine rhodopsin oqsili (PDB file 1GZM). Bu oqsilning α-spirallari (qizil rang bilan korsatilgan) hujayra membranasi ichida joylashgan (hujayra membranasi qizil va ko'k chiziqlar bilan korsatilgan)

Spirallar[tahrir]

Spirallar tuzilishi bo'yicha xar hil bo'lishi mumkin. Kopincha spiralli strukturalar vodorod bog'lar orqali stabillashadi. Oqsillarda uchraydigan spiral strukturalarga quyodagilar kiradi:

  • α-spiral - oqsillarda eng keng uchraydigan ikkilamchi struktura. Spiralning to'liq bir aylanishining uzunligi 0,54 nanometr, shu masofa ichiga 3,6 aminokislotalar qoldigi sig'adi (1 aminokislota qoldigi uzunligi α-spiralda 0,15 nm tashkil etadi). α-spiral har 4 aminokislotalar qoldiglarini ortasidagi hosil bo'ladigan vodorod bog'lari bilan stabil holatga keladi. Ilk bora Laynus Poling tomonidan kashf etilgan.

β-qavatlar[tahrir]

Protein A oqsilining tashqari tomonidagi β-qavatlari (qizil bilan korsatilgan)

β-qavatlar - bir biridan uzoq bo'lgan (~0,347 nanometr) xar hil peptid zanjirlarning aminikislotalar qoldiqlari orasida hosil bo'ladigan vodorod bog'lar bilan paydo bo'ladigan oqsilning ikkilamchi strukturasi. β-qavatlar parallel va antiparallel bo'lishlari mumkin. β-qavatlar tarkibida glitsin va alanin aminokislotalari soni kop.

Manbalar[tahrir]

  • Aльбертс Б. и др. Молекулярная биология клетки в 3 томах. Т1. 2015
  • Pauling L, Corey RB (1951). "Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 37 (11): 729–40. doi:10.1073/pnas.37.11.729. PMC 1063460. PMID 16578412. (The original beta-sheet conformation article.)
  • Pauling L, Corey RB, Branson HR (1951). "The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 37 (4): 205–11. doi:10.1073/pnas.37.4.205. PMC 1063337. PMID 14816373. (alpha- and pi-helix conformations, since they predicted that {helices would not be possible.)

Havolalar[tahrir]