Oqsilning ikkilamchi strukturasi

Oqsilning ikkilamchi strukturasi — bu oqsillarning asosiy zanjir aminokislotalar qoldiqlarining funksional guruhlarini oʻzaro taʼsiri natijasida hosil boʻladigan konformatsion tuzzilishi. Asosan oqsillalrning ikkilamchi strukturasi vodorod bogʻ orqali paydo boʻladi.

Oqsillarning regular ikkilamchi strukturalariga spirallar va β-qavatlar kiradi.

7 ta α-spiralga ega Bovine rhodopsin oqsili (PDB file 1GZM). Bu oqsilning α-spirallari (qizil rang bilan korsatilgan) hujayra membranasi ichida joylashgan (hujayra membranasi qizil va koʻk chiziqlar bilan korsatilgan)

Spirallar

Spirallar tuzilishi boʻyicha har xil boʻlishi mumkin. Koʻpincha spiralli strukturalar vodorod bogʻlar orqali stabillashadi. Oqsillarda uchraydigan spiral strukturalarga quyodagilar kiradi:

• α-spiral — oqsillarda eng keng uchraydigan ikkilamchi struktura. Spiralning toʻliq bir aylanishining uzunligi 0,54 nanometr, shu masofa ichiga 3,6 aminokislotalar qoldigi sigʻadi (1 aminokislota qoldigi uzunligi α-spiralda 0,15 nm tashkil etadi). α-spiral har 4 aminokislotalar qoldiglarini ortasidagi hosil boʻladigan vodorod bogʻlari bilan stabil holatga keladi. Ilk bora Laynus Poling tomonidan kashf etilgan.

β-qavatlar

Protein A oqsilining tashqari tomonidagi β-qavatlari (qizil bilan korsatilgan)

β-qavatlar — bir biridan uzoq boʻlgan (~0,347 nanometr) har xil peptid zanjirlarning aminikislotalar qoldiqlari orasida hosil boʻladigan vodorod bogʻlar bilan paydo boʻladigan oqsilning ikkilamchi strukturasi. β-qavatlar parallel va antiparallel boʻlishlari mumkin. β-qavatlar tarkibida glitsin va alanin aminokislotalari soni koʻp.

Manbalar

• Alberts B. i dr. Molekulyarnaya biologiya kletki v 3 tomax. T1. 2015

• Pauling L, Corey RB (1951). „Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets“. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 37 (11): 729–40. doi:10.1073/pnas.37.11.729. PMC 1063460. PMID 16578412. (The original beta-sheet conformation article.)

• Pauling L, Corey RB, Branson HR (1951). „The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain“. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 37 (4): 205–11. doi:10.1073/pnas.37.4.205. PMC 1063337. PMID 14816373. (alpha- and pi-helix conformations, since they predicted that {helices would not be possible.)

Havolalar

• Protein Data Bank